Badania nad receptorami wiążącymi morfinę i następnie wykrycie endogennych związków o budowie peptydowej wiążących się wybiórczo z tymi receptorami stanowi jedno z najbardziej fascynujących odkryć w zakresie neurofarmakologii w ostatnich latach. Peptydy opiatowe są związkami o bardzo dużej aktywności biologicznej, zbieżnej w niektórych działaniach ze znanymi związkami z grupy opiatów. Nazywa się je „endorfinami” dla podkreślenia endogennego pochodzenia. Spośród endorfin najsilniejszym działaniem wyróżnia się 3-endorfina, znane są także peptydy o krótkim łańcuchu — enkefaliny, różniące się od p-endorfiny i innych endorfin odmiennym pochodzeniem i pewnymi odmiennymi właściwościami. Źródłem (J-endorfiny jest przysadka, w której płatach przednim oraz pośrednim syntetyzowane jest białko — pro-opiomelanokortyna. Ulega ono rozbiciu na dwa fragmenty peptydowe — w skład pierwszego wchodzi ACTH, fragmentem drugim jest ji-li-potropina (P-LPH). Fragment ten ulega dalszemu rozczepieniu do dwu mniejszych peptydów — (J-endorfiny i Y-lipotropiny. Peptyd LPH składa się z 91 aminokwasów, w łańcuchu tym można zauważyć fragmenty odpowiadające sekwencjom aminokwasów występujących w innych czynnych peptydach: 6-endorfinie (5-LPH 67—91), endorfinie (13-LPH 61—76), Y-endorfinie (0-LPH 61—77), melanotropinie (P-LPH 41—58), enke-falinie metioninowej, czyli met-enkefalinie (5-LPH 61—65). Początkowo sądzono, że LPH bądź endorfiny mogą być prekursorami enkefalin, okazało się jednak, że endorfiny i enkefaliny pochodzą raczej z odmiennych źródeł.
